| studiehandbok@lith | |
|
|
|
|
|
| NKED74 | PROTEINKEMI, 10 poäng /Protein Chemistry/ För: kemi år 4 och fristående kurs. | |
| Utbildningsområde: Naturvetenskap Ämnesgrupp: Kemi | ||
| Fördjupningsnivå: D | ||
| Mål: Kursen avser att ge fördjupade kunskaper inom proteinkemin och protein engineering. Stor vikt läggs vid studiet av sambandet mellan proteinernas strukturella uppbyggnad och biologiska funktion, deras kemiska och fysikaliska egenskaper och hur man med olika metoder kan utnyttja dessa för karaktärisering av proteiners egenskaper. Laborationsdelen ger möjlighet till studier av proteiner med moderna instrument och analysmetoder och att arbeta i mera självständig projektform.Förkunskaper: Genomgången NKEC52 Biokemi 2 (motsv).Organisation: Kursen är uppdelad i olika teori- och laborationsblock för att ge tillfälle till mera ingående och sammanhängande studier av olika avsnitt. Teoriundervisning sker i föreläsnings- och seminarieform med aktivt deltagande av de studerande. På lektioner studeras 3-dimensionella strukturer av proteiner liksom datorsimulering av olika strukturer. Under laborationsdelen arbetar man med gentekniskt muterade humana proteiner, klonade i bakterier. Ursprunget till de muterade proteinerna kan vara proteiner som muterats av de studerande under en tidigare kurs i genteknik (NKEC61) eller proteinvarianter som tillverkats av forskargruppen. Innan preparation sker studeras mutationstillfället med hjälp av datorgrafik. Rening och karaktärisering sker med hjälp av moderna separations- och analysmetoder. Dessa analyser sker dels i form av stationslaborationer och dels i projektform. Som laborationshandledning utnyttjas konventionella laborationsbeskrivningar och i en del fall enbart vetenskapliga artiklar, för att ge träning i en mera självständig planering och genomförande av experimenten. Erhållna resultat presenteras i rapporter och seminarieform. Litteraturseminarier förekommer även.Kursinnehåll: Vid teoriundervisningen behandlas olika strukturmotiv hos proteiner som alfadomänstrukturer, alfa/betastrukturer, antiparallella betastrukturer, DNA -igenkännande proteiner, multifunktionella enzymer, nukleotidbindande enzymer, virusstrukturer, antikroppars igenkänning av främmande ämnen, membranproteiner, receptorproteiner, förutsägelse, engineering och design av proteinstrukturer. Vidare behandlas fysikalisk-kemiska egenskaper hos proteiner och metodik för studier av dessa. Moment som behandlas är kemiska egenskaper hos polypeptider, protein engineering, topogenes, posttranslationell modifiering, proteiners evolution och ursprung, fysikaliska interaktioner som bestämmer proteiners egenskaper, bl.a. hydrofobinteraktionens roll, strukturbestämning med röntgendiffraktion, NMR, CD, proteinstrukturens flexibilitet, proteiners stabilitet, proteinveckningsmekanismer, interaktion med andra molekyler, enzymkatalys. På laborationskursen används metodik som expression av klonade proteiner i bakterier, affinitetskromatografi, SDS-elektrofores, Western blotting, fluorescensmätningar, cirkulär dikroism (CD) mätningar, stopped-flow kinetikmätning, datorsimulering. Lägesspecifikt muterade proteiner renas och karaktäriseras, Stabiliteten och denatureringskinetiken undersöks. Proteinveckningsstudier görs i projektform.Kurslitteratur: Branden C. och Tooze J.: Introduction to Protein Structure. Creighton T.E.: Proteins. Structure and Molecular Properties. Laborationskompendier från institutionen. | ||
| LAB1 | En laborationskurs. 5p | |
| TEN1 | Skriftlig tentamen I. 2p | |
| TEN2 | Skriftlig tentamen II. 3p | |
Undervisningsspråk är svenska.
| |
|
|
 |
|||||
|
|
||||||
